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从氨基酸到生物分子的演化

创作时间:
作者:
@小白创作中心

从氨基酸到生物分子的演化

引用
简书
1.
https://www.jianshu.com/p/954aecdb5e57


蛋白质是生命体内不可或缺的关键生物大分子,它们在细胞的结构和功能中发挥着核心作用。作为生物化学和分子生物学研究的焦点,蛋白质的多样化结构和功能是细胞生命活动的基础。鉴于先前文章已详尽阐述了氨基酸的分类及其独特的结构特性🔍,本文将进一步深入探讨氨基酸如何组装成蛋白质,氨基酸对蛋白质结构和功能的贡献,以及蛋白质的不同分类。通过这些讨论,我们将揭示蛋白质如何在生物体内发挥其多样的生物学功能和执行其复杂的生命活动机制。

氨基酸到蛋白质的转变

脱水缩合反应

当两个氨基酸分子相互接近时,一个氨基酸的α-氨基(-NH2)可以与另一个氨基酸的α-羧基(-COOH)发生反应。在这个过程中,氨基的氢原子和羧基的羟基(-OH)会脱离,形成水分子(H2O),这就是脱水缩合反应。


同时α-氨基的氮原子和α-羧基的碳原子之间会形成一个共价键,这种键被称为酰胺键。酰胺键是蛋白质结构中的主要化学键,它连接两个氨基酸残基,形成肽键。当两个氨基酸通过一个肽键连接时,形成的化合物称为二肽。这是蛋白质合成的起点,蛋白质本质上是由多个氨基酸通过肽键连接形成的长链分子。

蛋白质的合成

在细胞中,蛋白质的合成是通过核糖体的催化作用进行的,核糖体根据mRNA上的遗传信息,将氨基酸按照特定的顺序连接起来,形成蛋白质。这个过程是高度定向的,确保了蛋白质的氨基酸序列与mRNA模板上的遗传密码相匹配。

蛋白质分类之肽链

肽链的结构

肽链是由氨基酸残基通过肽键相连形成的长链结构。这些残基的α-碳原子和它们之间的肽键构成了肽链的主链,这是一条连续的、规则重复的链,决定了肽链的基本形状和方向。每个氨基酸残基除了α-碳原子外,还带有一个独特的侧链(也称为R基)。侧链的结构和化学性质因不同的氨基酸而异,它们赋予了肽链多样的物理和化学特性,比如疏水性或带电性。

正是主链的规则性和侧链的多样性共同塑造了肽链的三维结构。侧链的不同排列和相互作用,驱动着肽链从简单的一维线性结构,折叠、盘绕成更为复杂的二级(如α-螺旋、β-折叠、β-转角)乃至三级结构,甚至更高级别的结构形态。

这种高度有序且精细的结构层次,为蛋白质执行其广泛而精确的生物学功能提供了坚实的基础和可能。从酶催化到信号传导,从结构支撑到免疫应答,蛋白质功能的多样性正是源自其复杂与精妙的肽链结构

肽链的多样性

大多数天然肽链含有 50 到 2000 个氨基酸残基。较短的链称为寡肽或简称肽。以下直方图显示了大肠杆菌蛋白质组中蛋白质的长度。


单链蛋白质由一系列氨基酸残基线性排列而成,它们独立存在,不与其他肽链结合。这种结构简单,功能专一。相对地,多聚体蛋白质则是由多个肽链通过非共价键(如氢键、离子键、范德华力)或共价键(如二硫键)相互结合形成的复杂结构。这些肽链可以是相同的,也可以是不同的,从而构成了蛋白质的多样性。

二聚体
由两个肽链组成,可以是同质的(两个相同的链)或异质的(两个不同的链)。

三聚体
由三个肽链组成,同样可以是同质或异质。

多聚体簇
包含两个以上的亚基,形成更大的蛋白质复合物。


多聚体的形成与蛋白质的功能密切相关。例如,某些酶的活性位点需要多个亚基的协同作用才能发挥催化效能;而多聚体结构本身也可能赋予蛋白质更高的稳定性或调节能力。这种结构的多样性和复杂性是蛋白质能够执行广泛生物学功能的关键,包括信号传导、结构支持和催化反应等。

蛋白质分类之偶联蛋白

每种氨基酸的独特物理化学特性主要取决于其侧链(R基)的结构和性质。这些特性共同塑造了蛋白质的结构、功能和稳定性。

什么是偶联蛋白

偶联蛋白(也称结合蛋白)是一种特殊类型的蛋白质,它们不仅由氨基酸构成基本骨架,还包含其他非肽类分子,如金属离子、糖类、脂质、核酸或其他小分子化合物。这些非肽组分扩展了蛋白质的结构多样性和功能复杂性。

辅基的定义及重要性

在偶联蛋白中,这些非肽类分子被称为辅基( prosthetic groups)。它们既可以通过共价键(例如酯键、硫酯键、金属配位键)与肽链直接相连,也可以通过非共价键(如离子键、氢键、疏水作用、范德华力)与蛋白质结构相结合

辅基对蛋白质的功能至关重要,它们赋予蛋白质独特的化学和物理特性。这些特性包括但不限于酶的活性、配体结合能力、稳定性、溶解度和细胞定位。例如,金属离子作为辅基,对某些酶的催化活性至关重要;而蛋白质通过其辅基与特定配体结合,参与信号传导和细胞识别等生物过程。

偶联蛋白的分类

偶联蛋白根据其辅基的化学特性可分为多种类型,这些基团赋予了蛋白质特定的功能和结构特征。

例如,含铁蛋白如细胞色素和铁硫蛋白,它们利用铁离子作为活性中心,参与电子传递和催化反应。而含锌蛋白,包括金属蛋白酶和锌指蛋白,依赖锌离子来维持其结构稳定性或催化活性。

这些分类不仅展示了偶联蛋白的化学多样性,也突显了它们在细胞代谢和信号传递中的关键作用。

二硫键的重要性

在蛋白质结构中,有一种特别的氨基酸——半胱氨酸(Cys)——它含有硫醇基团(-SH),能够在特定条件下形成重要的共价键。

二硫键的形成过程

当两个半胱氨酸残基在蛋白质的三维空间中相互靠近时,它们的硫醇基团可以相互作用。在细胞内酶或其他氧化剂的催化下,这两个硫醇基团经历氧化反应,形成一个新的共价键,即二硫键(-S-S-)。这一过程导致两个半胱氨酸残基连接形成一个共价的二聚体,称为胱氨酸(Cys-S-S-Cys)。

二硫键的功能和作用

二硫键作为一种强共价键,对蛋白质结构的稳定性起到增强作用。它有助于维持蛋白质的三维构象,尤其在蛋白质的折叠和功能表达中发挥关键作用。分子内二硫键,即在同一蛋白质链上连接两个半胱氨酸残基的二硫键,对于蛋白质的空间结构至关重要。

二硫键在蛋白质中的分布

分子内二硫键主要存在于细胞外空间的蛋白质中,如消化酶和激素等。这些蛋白质需要在细胞外环境中保持其结构和功能的稳定性,以执行如消化、信号传导等重要的生物学功能。

而细胞内的蛋白质则可能通过其他方式(如氢键、离子键、疏水作用等)来维持其结构的稳定性。

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