食物过敏中的那些糖蛋白

食物过敏中的那些糖蛋白

过敏性疾病已成为21世纪重点研究和防治的疾病。过敏虽然难以根治，但可防可控，了解过敏原有助于我们有效预防过敏。

引起过敏反应的物质称为过敏原，大家普遍认为过敏原主要是蛋白质，而忽略了一类广泛存在的过敏原--蛋白质上的糖链。临床上常见部分患者的过敏反应不是针对同一种成分，而是对一系列不同成分过敏，这种现象称为交叉反应，而引起交叉反应的物质称为交叉反应糖链决定簇（cross-reactive carbohydrate determinant，CCD），常见于植物和昆虫的细胞表面。

蛋白质糖链修饰是通过糖基化过程完成的，常见有N-糖基化和O-糖基化。N-糖基化（N-glycosylation）是N-乙酰葡糖胺与蛋白质上天冬酰胺残基的NH2在内质网进行连接，生成N-糖蛋白；O-糖基化（O-glycosylation）是半乳糖或N-乙酰半乳糖胺与蛋白质上丝氨酸、苏氨酸和羟脯氨酸的OH在高尔基体进行连接，合成O-糖蛋白。其中，对N-糖蛋白与过敏的研究较多。

常见的含糖链过敏原有：

• 植物糖蛋白过敏原（如花生Ara h 1蛋白、大豆β伴大豆球蛋白等）N-糖链上普遍存在含有β-l,2-木糖和核心α-l,3-岩藻糖结构的N-糖链。
• 昆虫来源糖蛋白过敏原（如蜜蜂蜂毒PLA2等）N-糖链中存在核心α-l,3-岩藻糖和核心α-l,6-岩藻糖结构。
  有研究认为，这些植物和昆虫的N-糖蛋白普遍含有的糖链结构是导致过敏反应的可能原因。

去除糖蛋白过敏原上糖链会降低过敏反应。例如：

• 通过PNGase F对花生主要过敏原Ara h 1蛋白去N-糖基化，1名花生过敏患者血清IgE与Ara h 1的结合降低。
• 利用PNGase F去糖基化可降低大豆7S球蛋白与IgE的结合能力，即通过酶法去糖基化可减少大豆7S球蛋白潜在的致敏性。
• 通过核心岩藻糖苷酶 I（core fucosidase I,cFase I）将蜂毒PLA2去糖基化后过敏原与IgE反应性降低。
• 利用α-1,3甘露糖苷酶（α-1,3-mannosidase，MA3）处理蜂毒PLA2后发现，过敏原与IgE结合降低。

在糖蛋白过敏原上再增加糖修饰，也可能降低过敏。例如，通过谷氨酰胺转移酶（transglutaminase,TGase）将牛奶β乳球蛋白、虾原肌球蛋白表面增加乙酰葡糖胺，发现糖基化后的过敏原抗原性和潜在致敏性均降低。

总的来讲，过敏原多种多样，除了主要成分蛋白质外，我们还要关注过敏原上的其他修饰成分，这些成分也可能参与过敏反应。过敏原蛋白上的糖链修饰，让我们对过敏原有了新的认识。

目前，过敏尚无特异性治疗方法，常用的防治方法是避免接触过敏原、对症治疗或脱敏治疗。通过去除或改变糖蛋白类过敏原的糖结构，或许从而自源头解决部分糖蛋白引起的过敏问题，为临床过敏性疾病的预防或实现长期持续疗效的治疗提供新的方向。

本文原文来自中国科学院网站