生化学习必懂的蛋白质二级结构知识点

生化学习必懂的蛋白质二级结构知识点

蛋白质的二级结构是生物化学领域的重要知识点，它描述了蛋白质分子中肽链主链的空间走向和折叠方式。从α螺旋到β折叠，再到β转角和无规卷曲，这些结构不仅决定了蛋白质的三维构象，还与其生物学功能密切相关。

蛋白质结构层次

蛋白质的结构层次可以分为多个级别，从最基本的氨基酸序列到复杂的三维结构。丹麦科学家Linderstram将蛋白质分子划分为一级、二级和三级结构，随后英国科学家Bernal增加了四级结构来命名蛋白质结构。随着科学的不断进步，人们又发现了超二级结构、结构域等更复杂的结构层次，这预示着蛋白质具有丰富又复杂结构层次。

主要二级结构形式

蛋白质的二级结构主要可以分为四种形式：α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。它们的各种组合决定了蛋白质的主体结构。

α螺旋（α-helix）

α螺旋是蛋白质的一种常见的二级结构形式。它是由多个氨基酸残基以螺旋状排列而成的结构。在α螺旋中，螺旋轴与螺旋轴方向上的Cα原子之间的距离为3.6埃，每个残基之间的旋转角度约为100度。α螺旋通常由氢键稳定，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的原因是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。α螺旋的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要，它常出现在蛋白质的结构域中，并参与蛋白质的折叠和相互作用。

β折叠（β-sheet）

β-折叠（β-pleated sheet）也叫β-片层（β-sheet）。在β-折叠中，若干肽段平行排列，相邻肽段之间通过氢键结合。氢键方向与肽链的长轴接近垂直。这样就形成了片层结构。β-折叠中肽段平行排列，但肽链方向可以相同，也可以相反。所以β-折叠有平行式和反平行式两种类型，前者所有肽链的氨基端在同一端，后者正反方向交替排列。从能量上看，反平行式更为稳定。β-折叠也是一种具有刚性的结构，在蛋白质中与α-螺旋一起构成整体构象的基本骨架。

β转角（β-turn）

β-转角作为蛋白质折叠和功能中的关键局部结构，扮演着至关重要的角色。它们不仅在蛋白质链的折叠过程中起到桥梁作用，还在蛋白质的稳定性和生物活性中发挥着核心影响。β-转角位于蛋白质表面，常常参与形成重要的生物学功能位点，如抗体识别、磷酸化、糖基化和羟基化位点。这些位点对于蛋白质的活性、调节以及与其它分子的相互作用至关重要。β转角使得链的方向能够发生改变，最常见的是大约180度的回转。这种结构的关键特征是第一和第四个氨基酸残基之间形成的氢键，这个氢键通常跨过3个肽键，将羰基氧与氨基氢相连，为蛋白质的整体构象提供稳定性。

β-转角的Cα原子间距较短，一般介于5到7 Å（0.5到0.7 nm），且根据氢键的位置和肽链的方向，它们可以呈现顺式或反式构型。尽管大多数情况下，氢键的形成与Cα原子的接近程度相吻合，但并非总是如此。因此，β-转角的识别既考虑氢键的模式，也考虑Cα原子间的距离关系，这两个因素共同定义了β-转角的结构特性。

β-转角的类型有很多，如类型I、II、IV和VIII等，每种都有其独特的氨基酸序列模式和空间构象。β-转角通常包含2到4个氨基酸残基，其中最常见的是包含四个连续残基的类型，如I型和II型β-转角。

在I型β-转角中，氢键通常在第一个残基的羰基（C=O）和第四个残基的氨基（NH）之间形成。这种氢键模式有助于稳定一个紧凑的构象，因此I型β-转角往往呈现出较为紧密的“发夹”结构。

在II型β-转角中氢键主要在第二个残基的羰基和第三个残基的氨基之间形成。这种氢键模式促成了一个更为开放的构象，使得II型β-转角呈现出类似“U型”或“倒Ω型”的结构特征。

无规卷曲（random coli）

无规卷曲就是指主链骨架无规律排列形成的构象，也泛指那些不能归入明确的二级结构的多肽区域。常出现在α螺旋与α螺旋、α螺旋与β折叠、β折叠与β折叠之间。无规卷曲通过主链间氢键或主链与侧链间氢键稳定其构象。卷曲的柔性构象可使肽链改变走向，利于连接结构相对刚性的α螺旋和β折叠，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中起重要作用。